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Message  medhaf Ven 21 Jan 2011 - 11:01

salut les filles

je ne comprends rien aux 4 niveaux de structures des proteines, le 1er est comprehensible ms les suivants sont floues, quelqu'un pourrait-il etre plus clair et simple que le cned
merci 1000 fois

medhaf
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Message  ursula1205 Ven 21 Jan 2011 - 12:00

Structure primaire: Séquence des acides aminés dans le proteine
Structure sécondaire: Il concerne certaines parties localisées de la séquence et il existe deux types qui on retrouve assez souvent, les hélices alpha et les feuillets beta. Dans les hélices alpha c'est une séquence continue du proteine qui se roule et forme une hélice. Cette hélice est stabilisée par des forces faibles d'interaction entre les acides aminés (force van der Waals et des liaisons hydrogenes mais pas des liasons covalentes). Dans les feuillets beta ce sont deux ou plusieurs sequences des acides aminés du proteine qui peuvent s'aligner parallelement (dans le même sens de la séquence ou en sense envers). Ces feuillets sont également stabilises par des liaisons faibles.
Structure tertiaire: C'est la structure tridimensionnel du proteine dans l'espace. En plus des élements de la structure secondaire il y a encore plus de liaisons faibles entre des acides aminés et en plus des ponts disulfure (là je ne suis plus sur s'il font déjà partie de la structure secondaire, si quelqu'un peut le préciser). Les ponts disulfure (entre les groupement -SH de deux Cysteine pour former -S-S- sont des liaisons covalentes et donc stable). Cela donne une conformation caracteristique du proteine.
La structure secondaire et la structure tertiaire doivent être correcte pour que le proteine remplisse sa fonction, soit structurelle soit enzymatique. Car cette structure dépend des liaisons faibles, leur présence est sensible à la temperature (dénaturation des protéines lors de la cuisson!) et au pH contrairement au liaisons covalentes (liaison peptidique et ponts disulfure).
Structure quaternaire: C'est la structure qui existe quand plusieurs sous-unités sont présentes qui interagissent pour former une unité fonctionnelle. Une sous-unité influence la conformation des autres. L'exemple que tu retrouveras le plus est l'hémoglobine.
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Message  medhaf Ven 21 Jan 2011 - 13:14

merci, ca me semble complet et rejoint tout ce que lis mais que je ne comprends pas, je dois vraiment etre stupide

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Message  souriis Ven 21 Jan 2011 - 14:15

Alors, là, je crois que tu insultes beaucoup de personnes ici ! Moi y compris !

Ursula est très douée et a un diplôme en chimie ou en biochimie me semble-t-il.
On galère tous dans cette matière, ne t'inquiète pas.

Pour l'anecdote, je connais qqun qui a une licence en chimie et qui m'a avoué avoir toujours fait l'impasse sur les structures des protéines (il n'a jamais rien compris non plus), il est quand même diplômé !
Moi je commence tout juste à comprendre...
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Message  medhaf Ven 21 Jan 2011 - 14:25

loin de moi l'idee d'insulter, il n'y a que moi ds cette histoire que je considere comme lente a la detente, mais dis moi, tu dis venir juste de comprendre, pourrais m'eclairer un peu

merci

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Message  Invité Ven 21 Jan 2011 - 14:26

Déjà c'est essentiel de le comprendre parce-que quand le sujet tombe sur les protéines comme cette année, c'est ça qu'ils demandent a chaque fois et pas les acides aminés...
Moi je veux bien t'aider mais tu comprend pas quoi exactement?
Ce qu'est une structure?
Comment est fait chaque structure?
Comment elles s'agencent entre elles?

Parce-que expliquer depuis le début c'est long et là je dois filer Very Happy mais ça serait avec plaisir quitte a te dire tout de A à Z. ^^

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Message  souriis Ven 21 Jan 2011 - 15:14

medhaf a écrit:loin de moi l'idee d'insulter, il n'y a que moi ds cette histoire que je considere comme lente a la detente,i

je me doute bien Smile , je voulais juste te dire de ne pas être trop dure avec toi même ! D'autant plus que je suis sûre que tu te débrouilles bien Wink

Pas de souci pour t'expliquer mais après les explications d'Ursula, je ne vois pas quoi rajouter mais si tu veux un détail en particulier, dis le Wink
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Message  medhaf Ven 21 Jan 2011 - 17:38

merci pour votre gentillesse
voila je vs dis tout, structure primaire c'est ok, pour les suivantes, je peine au niveau de l'agencement pour le repliement de la molecule, je peux betement apprendre par coeur mais je serai incapable d'expliquer l'interet d'une helice alpha ou d'un feuillet beta, quelle est l'origine de ces formes et quel est le fil conducteur entre chaque niveau, qu'est ce que ca nous apporte de maitriser ces diverses structures, si on fait l'economie de cette partie du cours, est ce dommageable pour la comprehension du reste, j'ai des tas de livres en bioch mais aucun n'est parvenu a etre clair

merci pour vos lumieres

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Message  fanette Ven 21 Jan 2011 - 17:49

Je fais aussi partie de la catégorie des gens qui n'y comprennent rien à la biochimie, donc je ne pourrais t'expliquer de manière simple et claire tout ça, mais je te laisse un lien au cas où :

http://www.azaquar.com/iaa/index.php?cible=ca_proteines#Presentation
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Message  medhaf Ven 21 Jan 2011 - 18:51

merci

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Message  Invité Ven 21 Jan 2011 - 19:24

Franchement l'intérêt d'une hélice alpha ou feuillet bêta je pense pas qu'il y en ai vraiment un ou en tout cas de connu... C'est une constatation Rolling Eyes et faut pas vraiment chercher à comprendre, c'est un fait voilà faut juste que t'arrives à visualiser comment c'est fait pour mieux l'assimiler.
Beaucoup de choses en physio ou en bioch sont comme ça et l'intérêt final pour nous, à part avoir l'exam et la culture générale... bah rien ? Very Happy A part si tu veux te lancer dans la recherche après ^^

Sinon faut se dire :

- structure primaire c'est comme un collier de perles où les acides aminés sont assemblés entre eux
- structure secondaire :

1) hélice alpha : les petits acides aminés de la structure primaire prennent l'envie de s'enrouler comme une hélice droite sur une partie de la protéine. T'as 4 acides aminés à chaque tour d'hélice. Les radicaux des acides aminés se trouvent du coté extérieur de l'hélice.
Cette magnifique hélice est stabilisée par des liaisons hydrogène.

2) Les rebelles qui veulent pas faire une jolie hélice se mettent en feuillet bêta. Pour faire un feuillet faut au moins 2 chaines peptidiques. Il est aussi stabilisé par des liaisons hydrogènes. Le feuillet peut etre bêta parallèle si les deux chaines progressent dans le même sens ou bêta anti-parallèle si elles progressent dans des sens opposés.

Structure tertiaire : c'est le repliement spatiale de la chaîne peptidique c'est à dire que là où il n'y a pas de structure secondaire (hélice et feuillet), la chaine d'acides aminés (donc la structure primaire) va former des sortes de coudes ou boucles. C'est cette structure qui détermine les propriétés physico-chimiques et biologiques de la protéine.
Cette structure est maintenue par :
- des liaisons de Van Der Waals : attirance ou répulsion entre atomes
- des liaisons hydrogène : entre groupements polaires
- des liaisons électrostatiques (=ioniques) : entre groupements ionisés
- des liaisons hydrophobes : formés par des radicaux hydrophobes qui se regroupent spontanément entre eux
- des ponts disulfures : liaisons entre 2 cystéine
Quand des agents dénaturants (comme la chaleur, le pH) brisent les chaines la protéine devient inactive et donc inutile.

Structure quaternaire : elle est facultative. Elle est réservée aux protéines possédant plusieurs chaînes peptidiques et chacune de ces chaines forment une sous unité. La structure quaternaire c'est la façon dont les sous unités s'assemblent. Ce qui maintient cette structure c'est les mêmes liaisons que la structure tertiaire et tout comme la structure tertiaire, la structure quaternaire assure l'activité de la protéine.

Bon je sais pas si tout ça va t'aider... ivre

Faut imaginer qu'une protéine c'est forcément l'agencement des 3 premières structures. Comme je t'ai dis le collier de perles (structure primaire), il prend l'envie de s'enrouler en hélice (structure secondaire : hélice alpha) et hop un peu plus loin dans la chaine il veut former un feuillet (structure secondaire : feuillet beta). Quand ces chers petits acides aminés veulent ni faire de feuillet beta ni d'hélice ils s'éclatent a former des petites boucles (structure tertiaire). L'ensemble donne une forme particulière à la protéine.
Et parfois, dans certaines protéines le tout, se met a former des paquets et s'amusent à se lier entre eux c'est la structure quaternaire.

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Message  medhaf Ven 21 Jan 2011 - 19:38

missangelik je viens de comprendre grace a ton humour, je crois que c'est ca qui manque en bioch et tu as raison de voir les choses ainsi, merci pour tt cheers flower fleur

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Message  Invité Ven 21 Jan 2011 - 19:43

Derien Very Happy
J'ai toujours eu des facilités pour apprendre et on me demande toujours comment je fais c'est juste qu'il faut se détacher du cours et voir le truc à sa façon... même si c'est des trucs vraiment idiots au moins tu retiens et c'est là l'essentiel ^^

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Message  medhaf Sam 22 Jan 2011 - 12:44

merci a vous toutes, vous etes vraiment une aide precieuse

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